Berechnet das Jacobi-Symbol (a/n) (ungerades n bis 10¹⁸; Legendre-Symbol bei primem n): Modulo einer Primzahl bedeutet a^((n−1)/2) ≡ 1 einen Quadratrest, und Tonelli–Shanks (oder die direkte Formel für p ≡ 3 (mod 4)) liefert die Wurzeln ±√a; das Symbol −1 bescheinigt, dass a KEIN Quadratrest ist. Bei zusammengesetztem Modul ist das Symbol nur notwendig: −1 beweist Nicht-Rest, +1 bleibt unbestimmt (bei n ≤ 10⁵ klärt Brute force die Frage). Klassiker: 10 ist Quadratrest mod 13 mit Wurzeln ±6.

Data Analysis

Nemenyi Critical-Difference- & Friedman-Rang-Plotter

Friedman- und Iman-Davenport-Tests mit exakten p-Werten, Durchschnittsränge, die Nemenyi-kritische Differenz und das klassische CD-Diagramm mit Cliquen — plus optionales Bonferroni-Dunn-Overlay gegen ein Kontrollmodell.

Math & Numbers

M/M/1-Warteschlangenrechner

Berechnet die Kennzahlen des M/M/1-Warteschlangensystems im stationären Zustand: Poisson-Ankünfte (Rate λ), exponentielle Bedienung (Rate μ), FCFS. Setzt λ < μ voraus, sonst ist das System instabil und die Eingabe wird abgelehnt. Ausgegeben werden Auslastung ρ, Leerlaufwahrscheinlichkeit P0, die mittleren Anzahlen L (im System) und Lq (in der Warteschlange), die mittleren Zeiten W und Wq, die Wartewahrscheinlichkeit ρ sowie die Zustandswahrscheinlichkeiten P(n) = (1−ρ)ρⁿ (n = 0…5), kreuzgeprüft mit Littles Gesetz L = λW, Lq = λWq. Klassiker: λ = 4/h, μ = 6/h → ρ = 0.6667, L = 2, Lq = 1.3333, W = 0.5, Wq = 0.3333.

Math & Numbers

M/M/c-Warteschlangenrechner (mehrere Server)

Berechnet die Kennzahlen des Multiserver-Warteschlangensystems M/M/c (Poisson-Ankünfte mit Rate λ, c identische exponentielle Server mit Rate μ, eine gemeinsame FCFS-Warteschlange): angebotene Last a = λ/μ, Auslastung pro Server ρ, Leerlaufwahrscheinlichkeit P0, Erlang-C-Wartewahrscheinlichkeit Pw, mittlere Anzahlen Lq und L, mittlere Zeiten W und Wq, kreuzgeprüft mit Littles Gesetz und der Beziehung Pw→Lq. Setzt λ < cμ voraus (sonst Ablehnung als instabil); mit c = 1 reduzieren sich die Formeln auf M/M/1. Klassiker: λ = 6/h, μ = 3/h, c = 3 → P0 = 0.1111, Pw = 0.4444, Lq = 0.8889, L = 2.8889.

Document Tools

OCR-PDF-zu-strukturiertes-JSON-Brücke

Extrahiert die PDF-Textebene mit Geometrie (Zeilen nach y-Position, Tabellen nach Spaltenlücken, Überschriften nach Schriftgröße, Doppelpunkt-Schlüsselwerte) und füllt Feld für Feld ein benutzerdefiniertes JSON Schema — Labels werden über normalisierte Schlüssel gepaart, Werte zu deklarierten Typen konvertiert und mit ajv validiert.

Math & Numbers

Newton-Raphson-Nullstellenrechner

Löst f(x) = 0 mit der Newton-Raphson-Iteration x_{k+1} = x_k − f(x_k)/f'(x_k): Die Ableitung kann analytisch angegeben werden (bleibt das Feld leer, wird eine numerische zentrale Differenz verwendet); ausgegeben werden die Iterationstabelle (x_k und f(x_k)), das Abbruchkriterium (|f| < Toleranz oder |Δx| < Toleranz·max(1,|x|)), die Iterationszahl und das endgültige |f(Wurzel)|. Klassiker: x²−2 konvergiert von x₀=1 in 4 Schritten gegen √2 ≈ 1.4142135624; cos(x)−x konvergiert gegen die Dottie-Zahl 0.7390851332. Nullableitung, divergierende Schritte oder das Überschreiten des Iterationslimits werden explizit gemeldet.

Math & Numbers

Numerische-Differenziation-Rechner (Vorwärts-/Rückwärts-/zentrale Differenzen)

Nähert f′(x₀) durch drei endliche Differenzen: vorwärts (f(x₀+h)−f(x₀))/h, rückwärts (f(x₀)−f(x₀−h))/h und zentral (f(x₀+h)−f(x₀−h))/(2h), dazu die zentrale zweite Ableitung. Die optionale exakte Ableitung liefert den absoluten Fehler jeder Methode und zeigt den Kontrast O(h) vs. O(h²). Beispiel: f=x², x₀=1, h=0,1 → vorwärts 2,1; rückwärts 1,9; zentral exakt 2,0.

Math & Numbers

Rezept-Zutaten-Scalierer

Skaliert die Zutatenliste eines Rezepts auf eine neue Portionszahl und rechnet Tassen/EL/TL ⇄ Gramm/ml mit Zutatendichten und küchenfreundlichen Brüchen um.

Science & Education

NMR-/IR-Peak-Vorhersage

Wählen Sie die funktionellen Gruppen Ihres Moleküls (Keton, Ester, Amid, Aldehyd, Aromat, Nitro…) und erhalten Sie die charakteristischen ¹H/¹³C-Verschiebungsbereiche und IR-Banden: annotiertes simuliertes IR-Spektrum (4000–400 cm⁻¹), Signalleitern, Unterscheidungstabelle der Carbonylfamilie, n+1-Regel und Kopplungskonstanten — mit Erklärung jedes Peaks (Ringstromanisotropie, Wasserstoffbrücken, Fermi-Resonanz, induktiver Effekt…). Werte aus Lehrbüchern, abgeglichen mit LibreTexts / CU Boulder / NIU / UCLA / Chemguide.

Health

Verdopplungszeit von Population/Ressourcen (70er-Regel)

Berechnet die Verdopplungszeit (oder Halbwertszeit) von Populationen, Kapital oder Ressourcen und eicht die Regel: Geben Sie den periodischen Zinssatz g% ein (negativ → Halbwertszeit) — Sie erhalten die Schätzung T̂ = Zähler/g (70 ökologischer Standard, 72 finanzielles Kopfrechnen, 69.3 kontinuierlich), den exakten diskreten Wert T = ln2/ln(1+g%), den kontinuierlichen T = ln2/(g/100) und den prozentualen Schätzfehler. Tabelle der ×2/×4/×8/×16-Momente (oder ÷2/÷4/÷8/÷16) mit Projektionen — bei periodischem Satz sind n×-Zeiten nicht exakt linear. Die Regel ist um g ≈ 2–8% am genauesten, der Fehler wächst mit |g| (≈ −8% bei 20%). Ergänzt exponential-growth-population, das N(t) vorwärts rechnet; dieses beantwortet „wie lange bis ×2 oder ÷2?“.

Education

Peptidmassen-Rechner (monoisotopisch/durchschnittlich)

Berechnet die Peptidmasse durch Residuumssummation: M = Σ Residuumsmassen + H₂O (ExPASy-ProtParam-Tabelle). Zwei Modi: monoisotopisch (H₂O = 18,01056, ideal für kurze Peptide in der hochauflösenden MS) oder durchschnittlich (H₂O = 18,01524, für längere Ketten), mit den Ionen [M+H]⁺, [M+Na]⁺ und [M+2H]²⁺. Groß-/Kleinschreibung ist egal, Leerzeichen und Trennzeichen werden entfernt; Mehrdeutigkeitscodes B/J/O/U/X/Z werden abgelehnt. Quelle: ExPASy ProtParam (Gasteiger 2005). Nur für Ausbildung.

Education

Proteinkonzentrations-Umrechner (mg/mL ↔ µM ↔ %)

Vollständige Umrechnung von Proteinkonzentrations-Einheiten: µM = mg/mL × 1000 ÷ MW(kDa); 1 % g/v = 10 mg/mL = 1 g/L; 1 µM = 1 pmol/µL. Geben Sie die Konzentration ein, wählen Sie die Einheit (mg/mL, µg/mL, g/L, % g/v, µM, nM, mM, pmol/µL) und die Molekülmasse (kDa) — Sie erhalten alle 8 Einheiten auf einmal. Ankerpunkte: BSA (66,4 kDa) bei 10 mg/mL ≈ 151 µM; ein 50-kDa-Protein bei 100 µM = 5 mg/mL. Quellen: SI-Präfixe und %-g/v-Konvention, Thermo-Pierce-Tabellen, NEBioCalculator. Nur für Ausbildung.