Science & Education
L'équivalence masse-énergie d'Einstein E = mc² dans les deux sens : le mode masse convertit une masse (du kg à la masse de l'électron) en énergie de repos (J, kWh, unités eV et équivalent TNT) ; le mode énergie convertit de J à GeV en masse équivalente (kg, g, unités de masse atomique, masses d'électron). Une unité de masse atomique tombe sur les 931.494 MeV canoniques de la physique nucléaire, et un gramme de matière vaut 21.5 kilotonnes de TNT.
energy-mass-conversionScience & Education
Saisissez des échantillons discrets d'une fonction d'onde réelle ψ(x) (une paire « x ψ » par ligne) : l'outil calcule par la règle du trapèze la normalisation ⟨ψ|ψ⟩ = ∫ψ²dx, les valeurs moyennes ⟨x⟩ et ⟨x²⟩ et l'écart-type σ_x = √(⟨x²⟩−⟨x⟩²). Les échantillons sont triés automatiquement par x, qui doit être distinct ; les exemples gaussiens le vérifient : la gaussienne symétrique donne ⟨x⟩ ≈ 0, σ ≈ 0.707, et la décalée déplace ⟨x⟩ avec le pic.
expectation-value-calculatorScience & Education
Calcule la longueur d'onde de matière λ = h/p : « particule et vitesse » (électron/proton/neutron/alpha ou masse personnalisée, correction relativiste p = γmv en option), « quantité de mouvement directe » ou « tension d'accélération de l'électron » (formule relativiste par défaut, avec l'approximation classique h/√(2mE) et son écart). Résultat en mètres et dans l'unité adaptée (nm/pm/fm/Å), avec l'échelle de longueur (rayons X, espacement atomique, etc.).
de-broglie-wavelengthMath & Numbers
Calcule l'indicatrice d'Euler φ(n) — le nombre d'entiers de [1, n] premiers avec n. Factorise n par divisions d'essai puis évalue exactement φ(n) = n · Π(1 − 1/p) (n ≤ 10¹²), avec option pour lister les 60 premiers nombres premiers avec n et le rappel du théorème d'Euler a^φ(n) ≡ 1 (mod n). Classiques : φ(36) = 12 (36 = 2² × 3²) ; si n est premier, φ(n) = n − 1, p. ex. φ(97) = 96.
euler-totient-functionMath & Numbers
Convertit entre les notations de dilution de laboratoire : proportion 1:X, fraction 1/X et pourcentage, avec le facteur de dilution et les parties soluté/diluant. Gère les deux conventions de 1:X (X = parties totales, ou 1 partie de soluté + X de diluant) ; avec le volume final, calcule les volumes à mélanger. Exemple classique : 1:5 = 1/5 = 20 % ; pour 100 mL, mélanger 20 mL de concentré + 80 mL de diluant.
dilution-ratio-converterMath & Numbers
Résout le problème de Cauchy dy/dx = f(x,y), y(x₀)=y₀ par la méthode d'Euler explicite : y_{n+1} = y_n + h·f(x_n, y_n), avec tableau des itérations et estimation finale. La solution exacte y(x), optionnelle, ajoute une colonne d'erreur qui illustre l'erreur globale en O(h) de la méthode d'ordre 1. Exemple : dy/dx = y, y(0)=1, h=0,1 → y(1) ≈ 1,1¹⁰ = 2,593742 contre e = 2,718282 (erreur 0,124539).
euler-method-solverHealth
Comptabilise l'empreinte écologique face à la biocapacité selon le cadre du Global Footprint Network : saisissez les cinq catégories de consommation (alimentation, logement, mobilité, biens, services en hag/pers/an), la population et la biocapacité totale, avec réserve optionnelle pour les espèces sauvages. Fournit l'empreinte par habitant et totale, la biocapacité disponible par personne, le nombre de « planètes Terre » demandées, le surplus ou déficit écologique (hag et %) et le Jour du Dépassement (date où la demande cumulée épuise la biocapacité annuelle). Les valeurs par défaut sont des parts moyennes mondiales approximatives (~2.6 hag/pers contre ~1.5 de biocapacité, ≈1.7 Terre) ; hag = hectare global de productivité biologique moyenne mondiale.
ecological-footprintHealth
Calcule la concentration finale après dilutions successives : C_f = C₀ × ∏(Vᵢ/(Vᵢ+V_d)). Une étape par ligne au format « aliquote : diluant » (1 : 9 = une part dans neuf parts de diluant, dilution 10×). Affiche le facteur de chaque étape, le facteur cumulé et la concentration à chaque étape, le facteur total et la concentration finale (décimale et scientifique). Unités : M/mM/µM/nM, mg/mL/µg/mL/ng/mL et cells/mL. Exemple : 5 mg/mL après trois étapes 1:9 → 0.005 mg/mL (1000×).
dilution-factor-finalDevelopment
Collez un Dockerfile et obtenez une analyse statique façon Hadolint sans démon Docker : tags d'image de base, USER root, sudo, hygiène apt/apk/yum/dnf, épinglage npm/pip/yarn, ADD vs COPY, fusion de couches, pipefail, ports EXPOSE, secrets dans ENV — 30+ règles par sévérité avec ligne, cause et correctif, plus le code annoté ligne par ligne.
dockerfile-linterEducation
Convertissez avec exactitude les unités d'activité enzymatique : 1 U = 1 µmol/min (IUB 1978), 1 kat = 1 mol/s (BIPM 1999), d'où 1 U = 16,667 nkat, 1 µkat = 60 U et 1 kat = 6×10⁷ U. Saisissez une valeur en U/mU/µU ou kat/mkat/µkat/nkat/pkat et lisez la même activité dans toutes les autres unités. Conversion d'échelle pure, sans hypothèse d'essai, pratique pour manuscrits et fiches techniques. Sources : comité IUB, BIPM 21ᵉ CGPM, livre vert IUPAC. Uniquement à but éducatif.
enzyme-unit-converterEducation
Convertissez vos données brutes en unités d'activité enzymatique : 1 U = 1 µmol/min (IUB 1978), 1 U = 16,67 nkat. Deux entrées : produit formé (µmol) ÷ temps (min) ; ou via Beer–Lambert avec ΔA/min, ε (mM⁻¹cm⁻¹, p. ex. NADH 6,22 à 340 nm), trajet optique et volume : U = ΔA/min × V(mL) ÷ (ε×l). Inclut les conversions mU/nkat/µkat et l'avertissement sur la fenêtre linéaire d'absorbance (0,05–1,0 AU). Sources : comité IUB, BIPM katal, Segel Biochemical Calculations. Uniquement à but éducatif.
enzyme-activity-unitEducation
Calcule l'efficacité catalytique kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — la constante apparente du second ordre à faible substrat et la façon équitable de comparer la préférence d'une enzyme pour ses substrats. Deux entrées : kcat direct (s⁻¹ ou min⁻¹) et Km (nM/µM/mM) ; ou kcat déduit de Vmax(µM/min) ÷ [E](µM) puis divisé par Km. Bandes (M⁻¹s⁻¹) : <10³ inefficace (suspecter un mauvais substrat ou un artefact), 10³–10⁵ modeste, 10⁵–10⁷ efficace (enzymes bien optimisées), 10⁷–10⁸ très efficace, ≥10⁸ près de la limite de diffusion (10⁸–10⁹), « catalytiquement parfaite » (triose-phosphate isomérase, anhydrase carbonique, acétylcholinestérase). Valide seulement en régime stationnaire avec Km ≫ [E]. Sources : Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Uniquement à but éducatif.
enzyme-catalytic-efficiency