Curva sigmoidea interactiva de disociación de O2: ecuación de Hill, P50, efecto Bohr, cooperatividad y regulación alostérica
La hemoglobina (Hb) es una proteína tetramérica con cuatro grupos hemo, cada uno capaz de unir una molécula de O2. A medida que cada O2 se une, los cambios conformacionales aumentan la afinidad por los O2 subsiguientes — un fenómeno llamado unión cooperativa. Esto produce la curva de disociación sigmoidea característica, descrita por la ecuación de Hill: Y = pO2^n / (P50^n + pO2^n).
El efecto Bohr: la disminución del pH y el aumento de CO2 desplazan la curva hacia la derecha, reduciendo la afinidad por O2. La temperatura elevada también desplaza la curva a la derecha. El 2,3-DPG se une a la desoxihemoglobina y estabiliza el estado T. La hemoglobina fetal (HbF) tiene menor afinidad por 2,3-DPG, dándole mayor afinidad por O2. La mioglobina muestra unión hiperbólica (n=1).
P50 es un parámetro clínico clave: P50 normal ≈ 26.6 mmHg. El desplazamiento derecho ocurre en anemia, adaptación a altitud, acidosis e hipertermia. El desplazamiento izquierdo ocurre en intoxicación por CO, hipotermia y sangre fetal.
Comience con el preset de Adulto Normal. Observe el valor P50 (≈26.6 mmHg) y el coeficiente de Hill (≈2.8). Reduzca el pH para observar el efecto Bohr. Compare con Hb Fetal y Mioglobina.