Interaktive sigmoide O2-Dissoziationskurve: Hill-Gleichung, P50, Bohr-Effekt, Kooperativität und allosterische Regulation
Hämoglobin (Hb) ist ein tetrameres Protein mit vier Häm-Gruppen. Die kooperative Bindung erzeugt die charakteristische sigmoide Kurve, beschrieben durch die Hill-Gleichung: Y = pO2^n / (P50^n + pO2^n).
Bohr-Effekt: pH-Abfall und CO2-Anstieg verschieben die Kurve nach rechts. Temperatur und 2,3-DPG verschieben ebenfalls. Fetales Hb hat höhere O2-Affinität. Myoglobin zeigt hyperbolische Bindung (n=1).
P50 ist ein klinischer Schlüsselparameter: normal ≈ 26.6 mmHg. Rechtsverschiebung bei Anämie, Azidose und Hyperthermie. Linksverschiebung bei CO-Vergiftung und Hypothermie.
Beginnen Sie mit der Voreinstellung Erwachsener Normal. Beobachten Sie P50 (≈26.6 mmHg) und Hill-Koeffizient (≈2.8). Senken Sie den pH-Wert für den Bohr-Effekt. Vergleichen Sie mit Fetalem Hb und Myoglobin.