Courbe sigmoïde interactive de dissociation O2 : équation de Hill, P50, effet Bohr, coopérativité et régulation allostérique
L'hémoglobine (Hb) est une protéine tétramérique avec quatre groupes hème, chacun capable de lier une molécule O2. La liaison coopérative produit la courbe sigmoïde caractéristique décrite par l'équation de Hill : Y = pO2^n / (P50^n + pO2^n).
L'effet Bohr : la diminution du pH et l'augmentation du CO2 décalent la courbe vers la droite. La température élevée et le 2,3-DPG décalent aussi la courbe. L'Hb fœtale a une affinité O2 plus élevée. La myoglobine montre une liaison hyperbolique (n=1).
Le P50 est un paramètre clinique clé : P50 normal ≈ 26.6 mmHg. Le décalage droit survient dans l'anémie, l'acidose et l'hyperthermie. Le décalage gauche survient dans l'intoxication au CO et l'hypothermie.
Commencez avec le préréglage Adulte Normal. Observez P50 (≈26.6 mmHg) et le coefficient de Hill (≈2.8). Réduisez le pH pour observer l'effet Bohr. Comparez avec Hb Fœtale et Myoglobine.