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Inhibitorkonstanten-Rechner Ki und IC50 (Cheng–Prusoff)
Rechnet zwischen IC50 und Ki nach Cheng–Prusoff um: kompetitiv Ki = IC50 ÷ (1+[S]/Km), inkompetitiv Ki′ = IC50 ÷ (1+Km/[S]) (bindet den ES-Komplex), rein nichtkompetitiv Ki = IC50 (unabhängig von [S]); auch rückwärts von Ki zu IC50. Kernpunkt: Der IC50 ist KEINE Konstante — der eines kompetitiven Inhibitors steigt mit [S]; bei [S] = Km gilt Ki = IC50/2, weshalb IC50 immer mit [S] und Km berichtet wird. Ki-Bereiche (nM): <1 sehr stark, 1–100 stark (gute wirkstoffartige Inhibitoren), 100–1000 mäßig, >1000 schwach. Annahmen: reversible Gleichgewichtshemmung, Michaelis-Menten-Kinetik, keine enge Bindung (sonst Morrison-Gleichung); den Mechanismus global fitten, nicht annehmen. Quellen: Cheng & Prusoff 1973, Copeland. Nur für Ausbildung.
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Wichtige Fakten
Kategorie
Education
Eingabetypen
select, number
Ausgabetyp
json
Sample-Abdeckung
4
API bereit
Ja
Überblick
Der Inhibitorkonstanten-Rechner wandelt IC50 und Ki nach Cheng–Prusoff um. Unterstützt werden kompetitive, inkompetitive und rein nichtkompetitive Hemmung sowie die Rückrechnung von Ki zu IC50. Für die Berechnung werden außerdem Substratkonzentration [S], Km und die jeweiligen Konzentrationseinheiten benötigt.
Wann verwenden
Wenn Sie einen gemessenen IC50-Wert unter den konkreten Assay-Bedingungen in Ki umrechnen möchten.
Wenn Sie aus einem bekannten Ki den erwarteten IC50 bei einer bestimmten Substratkonzentration berechnen möchten.
Wenn Sie den Einfluss des Verhältnisses von [S] zu Km auf die scheinbare Inhibitorpotenz nachvollziehen möchten.
So funktioniert es
1Wählen Sie den Berechnungsmodus IC50 → Ki oder Ki → IC50.
2Legen Sie den Hemmungstyp fest: kompetitiv, inkompetitiv oder rein nichtkompetitiv.
3Geben Sie IC50 oder Ki, [S], Km sowie die passenden Einheiten ein.
4Der Rechner verwendet für kompetitive Hemmung den Faktor 1 + [S]/Km, für inkompetitive Hemmung 1 + Km/[S] und für rein nichtkompetitive Hemmung den Faktor 1.
Anwendungsfälle
Biochemische Praktika können den Zusammenhang zwischen IC50, Ki, [S] und Km anhand konkreter Assay-Daten untersuchen.
Forschungsteams können Screening-Ergebnisse unter definierten Substratbedingungen vergleichbarer als Ki-Werte einordnen.
Bei der Versuchsplanung lässt sich abschätzen, welchen IC50 ein Inhibitor mit bekanntem Ki bei einer bestimmten [S]/Km-Kombination liefert.
Beispiele
1. Kompetitive Hemmung: IC50 in Ki umrechnen
Biochemikerin im Screening
Hintergrund
Ein Screening-Hit zeigt in einem Enzymassay einen IC50 von 100 nM. Die Substratkonzentration beträgt 50 µM, Km liegt bei 25 µM.
Aufgabe
Der gemessene IC50 soll unter den Assay-Bedingungen als Ki für einen besseren Affinitätsvergleich angegeben werden.
Verwendung
Wählen Sie IC50 → Ki und Kompetitiv. Geben Sie 100 nM, [S] = 50 µM und Km = 25 µM ein.
IC50: 100 nM; [S]: 50 µM; Km: 25 µM; [S]/Km: 2
Ergebnis
Der Rechner ergibt Ki ≈ 33,33 nM. Das entspricht einem starken Inhibitor im angegebenen Ki-Bereich.
2. Inkompetitive Hemmung: Ki′ aus IC50 bestimmen
Student im Biochemiepraktikum
Hintergrund
Ein Inhibitor bindet an den Enzym-Substrat-Komplex und zeigt einen IC50 von 60 nM bei [S] = 10 µM und Km = 30 µM.
Aufgabe
Die inkompetitive Inhibitorkonstante Ki′ soll aus den Messwerten berechnet werden.
Verwendung
Wählen Sie IC50 → Ki und Inkompetitiv. Geben Sie 60 nM, [S] = 10 µM und Km = 30 µM ein.
FAQ
Was berechnet der Rechner?
Er rechnet zwischen IC50 und Ki beziehungsweise Ki′ nach Cheng–Prusoff um.
Welche Hemmungstypen werden unterstützt?
Kompetitive, inkompetitive und rein nichtkompetitive Hemmung.
Warum müssen [S] und Km eingegeben werden?
Bei kompetitiver und inkompetitiver Hemmung bestimmt ihr Verhältnis den Umrechnungsfaktor.
Ist IC50 eine konstante Stoffeigenschaft?
Nein. Besonders bei kompetitiver Hemmung hängt IC50 von der Substratkonzentration ab.
Wann ist die Berechnung nicht geeignet?
Bei enger Bindung, nichtreversibler Hemmung oder abweichender Kinetik kann die Cheng–Prusoff-Umrechnung ungeeignet sein; enge Bindung erfordert beispielsweise die Morrison-Gleichung.