Quelle formule le calculateur utilise-t-il ?

Il utilise Kd = [P] × (1 − f) ÷ f, où [P] est la concentration de protéine et f la fraction liée.

Que se passe-t-il si la fraction liée vaut 0,5 ?

Le Kd est égal à la concentration de protéine saisie.

Comment calculer la fraction liée avec l’anisotropie ?

La fraction liée est f = (r − r libre) ÷ (r lié − r libre).

Le calculateur analyse-t-il une courbe complète de titration ?

Non. Il estime le Kd à partir d’un seul point ; une courbe complète doit être ajustée dans son ensemble.

À quoi sert la valeur ΔG° ?

Elle estime l’énergie libre standard de liaison avec ΔG° = RT·ln(Kd), à la température indiquée.

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Calculateur d'affinité protéine-ADN (estimation de Kd)

Estime le Kd à partir d'un point selon l'équilibre 1:1 : en excès de protéine, f = [P]÷([P]+Kd), donc Kd = [P]×(1−f)÷f ; à f = 0,5 le Kd égale la concentration en protéine. Deux entrées : fraction liée directe (0–1) ou anisotropie de fluorescence f = (r−rlibre)÷(rlié−rlibre). Ajoute ΔG° = RT·ln(Kd) (25 °C par défaut). Bandes : <1 nM très forte, 1–100 nM forte (cibles typiques de facteurs de transcription), 100 nM–1 µM modérée, >1 µM faible (vérifier sel et compétiteur poly(dI-dC)). Hypothèses : équilibre, 1:1, protéine en grand excès ; pour une courbe complète, ajuster toute la titration. Sources : Cantor & Schimmel, Heyduk & Lee 1990, Lakowicz. Uniquement pour l'éducation.

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1. Fraction liée de 0,5 à 50 nM de protéine

2. Estimation du Kd par anisotropie de fluorescence

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