Calcula la eficiencia catalítica kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — la constante aparente de segundo orden a bajo sustrato y la forma justa de comparar la preferencia de una enzima por distintos sustratos. Dos entradas: kcat directo (s⁻¹ o min⁻¹) y Km (nM/µM/mM); o desde Vmax(µM/min) ÷ [E](µM) para obtener kcat y dividir por Km. Bandas (M⁻¹s⁻¹): <10³ ineficiente (sospeche sustrato equivocado o artefacto), 10³–10⁵ modesta, 10⁵–10⁷ eficiente (enzimas bien evolucionadas), 10⁷–10⁸ muy eficiente, ≥10⁸ cerca del límite de difusión (10⁸–10⁹), «catalíticamente perfecta» (triofosfato isomerasa, anhidrasa carbónica, acetilcolinesterasa). Válida solo en estado estacionario con Km ≫ [E]. Fuentes: Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Solo para educación.
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Guía de uso de la herramienta
Conoce cuándo usar esta herramienta, qué admite y cómo la aplican los usuarios.
Datos clave
Categoría
Education
Tipos de entrada
select, number
Tipo de salida
json
Cobertura de ejemplos
4
API disponible
Sí
Resumen
La calculadora de eficiencia catalítica obtiene kcat/Km en M⁻¹s⁻¹ para comparar la preferencia de una enzima por distintos sustratos. Puedes introducir kcat y Km directamente, o calcular kcat a partir de Vmax y la concentración de enzima; el resultado incluye notación científica y una categoría de eficiencia.
Cuándo usarlo
Comparar la eficiencia de una enzima con distintos sustratos mediante una métrica común.
Calcular kcat/Km cuando solo dispones de Vmax y de la concentración de enzima activa.
Interpretar si una eficiencia catalítica es modesta, eficiente, muy eficiente o cercana al límite de difusión.
Cómo funciona
1Selecciona el modo directo para introducir kcat y Km, o el modo desde Vmax para obtener primero kcat.
2En el modo desde Vmax, la calculadora divide Vmax en µM/min por [E] en µM y convierte el resultado de min⁻¹ a s⁻¹.
3Convierte Km desde nM, µM o mM a molar y calcula kcat/Km en M⁻¹s⁻¹.
4Muestra el valor con la cantidad de decimales elegida, notación científica y una banda interpretativa de eficiencia.
Casos de uso
Comparación de la preferencia de una enzima por diferentes sustratos.
Análisis educativo de parámetros de Michaelis-Menten y eficiencia catalítica.
Conversión de datos de Vmax y concentración enzimática en kcat/Km.
Ejemplos
1. Comparación de una hidrolasa con un sustrato eficiente
Estudiante de bioquímica
Contexto
Una hidrolasa presenta kcat = 1000 s⁻¹ y Km = 100 µM en un ensayo enzimático.
Problema
Determinar la eficiencia catalítica y ubicarla en una banda interpretativa.
Cómo usarlo
Selecciona «kcat + Km directos», introduce 1000 en kcat con unidad s⁻¹ y 100 en Km con unidad µM.