C’est une constante apparente du second ordre qui combine la vitesse de turnover et l’affinité apparente d’une enzyme pour un substrat à faible concentration.

Quelles unités puis-je utiliser pour kcat ?

Vous pouvez saisir kcat en s⁻¹ ou en min⁻¹. Le calculateur convertit les valeurs en s⁻¹ pour le résultat final.

Quelles unités sont acceptées pour Km ?

Km peut être exprimé en nM, µM ou mM. La valeur est convertie en molarité avant le calcul.

Comment calculer kcat à partir de Vmax ?

En mode Vmax, kcat est obtenu avec Vmax/[E]. Avec Vmax en µM/min et [E] en µM, le résultat est d’abord en min⁻¹ puis converti en s⁻¹.

Dans quelles conditions le résultat est-il valable ?

L’interprétation suppose un régime stationnaire et une concentration d’enzyme nettement inférieure à Km, soit Km ≫ [E]. Cet outil est uniquement destiné à l’éducation.

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Calculateur d'efficacité catalytique (kcat/Km)

Calcule l'efficacité catalytique kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — la constante apparente du second ordre à faible substrat et la façon équitable de comparer la préférence d'une enzyme pour ses substrats. Deux entrées : kcat direct (s⁻¹ ou min⁻¹) et Km (nM/µM/mM) ; ou kcat déduit de Vmax(µM/min) ÷ [E](µM) puis divisé par Km. Bandes (M⁻¹s⁻¹) : <10³ inefficace (suspecter un mauvais substrat ou un artefact), 10³–10⁵ modeste, 10⁵–10⁷ efficace (enzymes bien optimisées), 10⁷–10⁸ très efficace, ≥10⁸ près de la limite de diffusion (10⁸–10⁹), « catalytiquement parfaite » (triose-phosphate isomérase, anhydrase carbonique, acétylcholinestérase). Valide seulement en régime stationnaire avec Km ≫ [E]. Sources : Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Uniquement à but éducatif.

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1. Comparer une hydrolase à un substrat concurrent

2. Déduire kcat depuis Vmax

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