Calculateur d'efficacité catalytique (kcat/Km) | Outil en ligne gratuit | Elysia Tools
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Calculateur d'efficacité catalytique (kcat/Km)
Calcule l'efficacité catalytique kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — la constante apparente du second ordre à faible substrat et la façon équitable de comparer la préférence d'une enzyme pour ses substrats. Deux entrées : kcat direct (s⁻¹ ou min⁻¹) et Km (nM/µM/mM) ; ou kcat déduit de Vmax(µM/min) ÷ [E](µM) puis divisé par Km. Bandes (M⁻¹s⁻¹) : <10³ inefficace (suspecter un mauvais substrat ou un artefact), 10³–10⁵ modeste, 10⁵–10⁷ efficace (enzymes bien optimisées), 10⁷–10⁸ très efficace, ≥10⁸ près de la limite de diffusion (10⁸–10⁹), « catalytiquement parfaite » (triose-phosphate isomérase, anhydrase carbonique, acétylcholinestérase). Valide seulement en régime stationnaire avec Km ≫ [E]. Sources : Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Uniquement à but éducatif.
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Guide d'utilisation de l'outil
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Points clés
Catégorie
Education
Types d’entrée
select, number
Type de sortie
json
Exemples associés
4
API disponible
Oui
Aperçu
Ce calculateur détermine l’efficacité catalytique kcat/Km en M⁻¹s⁻¹, un indicateur utile pour comparer la préférence d’une enzyme pour différents substrats. Saisissez directement kcat et Km, ou calculez kcat à partir de Vmax et de la concentration d’enzyme.
Quand l’utiliser
Comparer l’efficacité d’une enzyme avec plusieurs substrats.
Convertir des valeurs de kcat et de Km en une constante comparable en M⁻¹s⁻¹.
Estimer kcat à partir de Vmax et de la concentration en sites actifs.
Fonctionnement
1Choisissez le mode « kcat + Km directs » ou « Vmax + [E] + Km ».
2Saisissez kcat en s⁻¹ ou min⁻¹, ainsi que Km en nM, µM ou mM.
3En mode Vmax, le calculateur déduit kcat avec Vmax/[E], puis le convertit en s⁻¹.
4Le résultat affiche kcat/Km en M⁻¹s⁻¹, en notation scientifique, avec une interprétation par bande d’efficacité.
Cas d’usage
Comparer quantitativement la préférence d’une enzyme pour plusieurs substrats.
Interpréter des paramètres de cinétique de Michaelis-Menten issus d’un essai enzymatique.
Classer une efficacité catalytique comme modeste, efficace, très efficace ou proche de la limite de diffusion.
Exemples
1. Comparer une hydrolase à un substrat concurrent
Chercheur en biochimie
Contexte
Une hydrolase présente un kcat de 1000 s⁻¹ et un Km de 100 µM pour un substrat étudié.
Problème
Obtenir une mesure unique de l’efficacité catalytique pour comparer ce substrat à d’autres.
Utilisation
Sélectionnez « kcat + Km directs », saisissez 1000 en s⁻¹ et 100 en µM, puis choisissez le nombre de décimales souhaité.
mode : direct ; kcat : 1000 s⁻¹ ; Km : 100 µM
Résultat
Le résultat est kcat/Km = 1,00 × 10⁷ M⁻¹s⁻¹, classé comme très efficace.
2. Déduire kcat depuis Vmax
Étudiant en enzymologie
Contexte
Un essai saturé mesure Vmax = 50 µM/min avec une concentration de sites actifs de 2 µM. Le Km mesuré est de 25 µM.
Problème
Calculer kcat sans convertir séparément Vmax et la concentration d’enzyme.
Utilisation
Sélectionnez « Vmax + [E] + Km », puis saisissez Vmax = 50 µM/min, [E] = 2 µM et Km = 25 µM.
FAQ
Que mesure kcat/Km ?
C’est une constante apparente du second ordre qui combine la vitesse de turnover et l’affinité apparente d’une enzyme pour un substrat à faible concentration.
Quelles unités puis-je utiliser pour kcat ?
Vous pouvez saisir kcat en s⁻¹ ou en min⁻¹. Le calculateur convertit les valeurs en s⁻¹ pour le résultat final.
Quelles unités sont acceptées pour Km ?
Km peut être exprimé en nM, µM ou mM. La valeur est convertie en molarité avant le calcul.
Comment calculer kcat à partir de Vmax ?
En mode Vmax, kcat est obtenu avec Vmax/[E]. Avec Vmax en µM/min et [E] en µM, le résultat est d’abord en min⁻¹ puis converti en s⁻¹.
Dans quelles conditions le résultat est-il valable ?
L’interprétation suppose un régime stationnaire et une concentration d’enzyme nettement inférieure à Km, soit Km ≫ [E]. Cet outil est uniquement destiné à l’éducation.