Berechnet die katalytische Effizienz kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — die scheinbare Geschwindigkeitskonstante zweiter Ordnung bei niedrigem Substrat und der faire Vergleichsmaßstab für die Substratpräferenz eines Enzyms. Zwei Eingaben: direktes kcat (s⁻¹ oder min⁻¹) und Km (nM/µM/mM); oder kcat aus Vmax(µM/min) ÷ [E](µM), dann durch Km teilen. Bereiche (M⁻¹s⁻¹): <10³ ineffizient (falsches Substrat oder Artefakt vermuten), 10³–10⁵ mäßig, 10⁵–10⁷ effizient (gut evolvierte Enzyme), 10⁷–10⁸ sehr effizient, ≥10⁸ nahe der Diffusionsgrenze (10⁸–10⁹), „katalytisch perfekt“ (Triosephosphat-Isomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase). Nur gültig im Steady State mit Km ≫ [E]. Quellen: Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Nur für Ausbildung.
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Wichtige Fakten
Kategorie
Education
Eingabetypen
select, number
Ausgabetyp
json
Sample-Abdeckung
4
API bereit
Ja
Überblick
Der Katalytische-Effizienz-Rechner bestimmt kcat/Km in M⁻¹s⁻¹. Geben Sie kcat und Km direkt ein oder berechnen Sie kcat zunächst aus Vmax und der aktiven Enzymkonzentration. Das Ergebnis hilft, die Substratpräferenz eines Enzyms einzuordnen und verschiedene Enzyme oder Substrate zu vergleichen.
Wann verwenden
Wenn Sie die katalytische Effizienz eines Enzyms aus kcat und Km berechnen möchten.
Wenn kcat nicht direkt vorliegt, aber Vmax in µM/min und die aktive Enzymkonzentration in µM bekannt sind.
Wenn Sie Enzym-Substrat-Kombinationen anhand der Bereiche von ineffizient bis nahe an der Diffusionsgrenze vergleichen möchten.
So funktioniert es
1Wählen Sie den Modus „Direkt kcat + Km“ oder „Vmax + [E] + Km“.
2Geben Sie kcat in s⁻¹ oder min⁻¹ sowie Km in nM, µM oder mM ein.
3Im Vmax-Modus berechnet der Rechner kcat aus Vmax (µM/min) geteilt durch [E] (µM) und wandelt die Einheit in s⁻¹ um.
4Das Tool berechnet kcat/Km in M⁻¹s⁻¹, formatiert das Ergebnis in wissenschaftlicher Schreibweise und ordnet es einem Effizienzbereich zu.
Anwendungsfälle
Vergleich der Substratpräferenz eines Enzyms anhand von kcat/Km.
Berechnung von kcat aus Messwerten für Vmax und aktive Enzymkonzentration.
Einordnung von Enzymen in Effizienzbereiche für Unterricht, Studium und Laborplanung.
Beispiele
1. Direkte Berechnung einer sehr effizienten Hydrolase
Biochemiestudent
Hintergrund
Für eine Hydrolase liegen kcat = 1000 s⁻¹ und Km = 100 µM vor.
Aufgabe
Die katalytische Effizienz soll in M⁻¹s⁻¹ berechnet und eingeordnet werden.
Verwendung
Wählen Sie „Direkt kcat + Km“, geben Sie 1000 bei kcat mit der Einheit s⁻¹ sowie 100 bei Km mit der Einheit µM ein.
kcat = 1000 s⁻¹; Km = 100 µM; Dezimalstellen = 4
Ergebnis
Der Rechner liefert kcat/Km = 1,00 × 10⁷ M⁻¹s⁻¹ und ordnet den Wert als sehr effizient ein.
2. Katalytische Effizienz aus Vmax und Enzymkonzentration
Laborpraktikant
Hintergrund
Ein gesättigter Enzymansatz zeigt Vmax = 50 µM/min bei einer aktiven Enzymkonzentration von 2 µM. Km beträgt 25 µM.
Aufgabe
kcat und anschließend kcat/Km sollen ohne direkte kcat-Eingabe bestimmt werden.
Verwendung
Wählen Sie „Vmax + [E] + Km“, tragen Sie 50 für Vmax, 2 für [E] und 25 µM für Km ein.
FAQ
Was bedeutet kcat/Km?
kcat/Km ist die katalytische Effizienz und eine scheinbare Geschwindigkeitskonstante zweiter Ordnung bei niedriger Substratkonzentration.
Welche Einheiten akzeptiert der Rechner?
kcat kann in s⁻¹ oder min⁻¹ und Km in nM, µM oder mM eingegeben werden. Vmax wird in µM/min und [E] in µM eingegeben.
Wie wird kcat aus Vmax berechnet?
Im Vmax-Modus gilt kcat = Vmax/[E]. Bei Vmax in µM/min und [E] in µM ergibt sich zunächst min⁻¹; anschließend erfolgt die Umrechnung in s⁻¹.
Wie wird das Ergebnis eingeordnet?
Werte unter 10³ M⁻¹s⁻¹ gelten als ineffizient, 10³–10⁵ als mäßig, 10⁵–10⁷ als effizient und 10⁷–10⁸ als sehr effizient. Ab 10⁸ liegt der Wert nahe der Diffusionsgrenze.
Unter welchen Bedingungen ist die Berechnung gültig?
Die Interpretation gilt im Steady State und unter der Voraussetzung Km ≫ [E]. Das Tool dient ausschließlich der Ausbildung.