Welche Einheiten akzeptiert der Rechner?

kcat kann in s⁻¹ oder min⁻¹ und Km in nM, µM oder mM eingegeben werden. Vmax wird in µM/min und [E] in µM eingegeben.

Wie wird kcat aus Vmax berechnet?

Im Vmax-Modus gilt kcat = Vmax/[E]. Bei Vmax in µM/min und [E] in µM ergibt sich zunächst min⁻¹; anschließend erfolgt die Umrechnung in s⁻¹.

Wie wird das Ergebnis eingeordnet?

Werte unter 10³ M⁻¹s⁻¹ gelten als ineffizient, 10³–10⁵ als mäßig, 10⁵–10⁷ als effizient und 10⁷–10⁸ als sehr effizient. Ab 10⁸ liegt der Wert nahe der Diffusionsgrenze.

Unter welchen Bedingungen ist die Berechnung gültig?

Die Interpretation gilt im Steady State und unter der Voraussetzung Km ≫ [E]. Das Tool dient ausschließlich der Ausbildung.

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Katalytische-Effizienz-Rechner (kcat/Km)

Berechnet die katalytische Effizienz kcat/Km (M⁻¹s⁻¹) — die scheinbare Geschwindigkeitskonstante zweiter Ordnung bei niedrigem Substrat und der faire Vergleichsmaßstab für die Substratpräferenz eines Enzyms. Zwei Eingaben: direktes kcat (s⁻¹ oder min⁻¹) und Km (nM/µM/mM); oder kcat aus Vmax(µM/min) ÷ [E](µM), dann durch Km teilen. Bereiche (M⁻¹s⁻¹): <10³ ineffizient (falsches Substrat oder Artefakt vermuten), 10³–10⁵ mäßig, 10⁵–10⁷ effizient (gut evolvierte Enzyme), 10⁷–10⁸ sehr effizient, ≥10⁸ nahe der Diffusionsgrenze (10⁸–10⁹), „katalytisch perfekt“ (Triosephosphat-Isomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase). Nur gültig im Steady State mit Km ≫ [E]. Quellen: Fersht, Knowles & Albery 1977, Radzicka & Wolfenden 1995. Nur für Ausbildung.

Ausführung

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Wichtige Fakten

Überblick

Wann verwenden

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Anwendungsfälle

Beispiele

1. Direkte Berechnung einer sehr effizienten Hydrolase

2. Katalytische Effizienz aus Vmax und Enzymkonzentration

FAQ

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