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Molarer Extinktionskoeffizient und Beer-Lambert-Gesetz (A = ε·c·l)

· Zuletzt aktualisiert：2026-08-22

Löst eine der vier Größen des Beer-Lambert-Gesetzes A = ε·c·l aus den anderen drei: Absorbanz A, molarer Extinktionskoeffizient ε (M⁻¹cm⁻¹), Konzentration (M/mM/µM/nM) oder Schichtdicke (cm/mm). Enthält den klassischen Ankerwert NADH ε340 = 6220 M⁻¹cm⁻¹ (100 µM in 1-cm-Küvette → A = 0,622), Grundlage enzymatischer Aktivitätstests.

Ausführung

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Wichtige Fakten

Kategorie
Education
Eingabetypen
select, number
Ausgabetyp
json
Sample-Abdeckung
4
API bereit
Ja

Überblick

Dieser Rechner löst das Lambert-Beer-Gesetz (A = ε·c·l) flexibel nach einer der vier physikalischen Größen auf: Absorbanz, molarer Extinktionskoeffizient, Konzentration oder optische Schichtdicke. Mit automatischer Einheitenumrechnung für Konzentrationen von M bis nM sowie Küvettenschichtdicken in cm und mm liefert das Tool präzise Ergebnisse für spektrophotometrische Analysen im Laboralltag.

Wann verwenden

  • Wenn aus einer gemessenen Absorbanz am Photometer direkt die Probenkonzentration ermittelt werden soll.
  • Wenn der molare Extinktionskoeffizient ε einer neu synthetisierten Substanz oder eines Farbstoffs experimentell bestimmt werden muss.
  • Wenn vor einem photometrischen Enzymtest (z. B. NADH-Umsatz bei 340 nm) die zu erwartende Absorbanz berechnet werden soll.

So funktioniert es

  1. 1Wählen Sie im Feld 'Berechnen' die gesuchte Zielgröße aus (Absorbanz, Extinktionskoeffizient, Konzentration oder Schichtdicke).
  2. 2Geben Sie die Werte der drei bekannten Parameter ein und wählen Sie die passenden Einheiten für Konzentration (M, mM, µM, nM) und Schichtdicke (cm, mm).
  3. 3Legen Sie optional die gewünschte Anzahl der Dezimalstellen für die Ausgabe fest.
  4. 4Der Rechner wandelt alle Werte intern in die Basiseinheiten (mol/L und cm) um, wendet die Formel A = ε·c·l an und gibt das berechnete Ergebnis aus.

Anwendungsfälle

  • Quantitative Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren, Proteinen oder niedermolekularen Substanzen.
  • Berechnung von Reaktionsgeschwindigkeiten und Substratumsätzen in NADH/NADPH-gekoppelten Enzymassays.
  • Charakterisierung neuer Farbstoffe und fluorophorer Gruppen durch Ermittlung des spezifischen Extinktionskoeffizienten.

Beispiele

1. Absorbanzkontrolle für einen NADH-Enzymtest

Biochemie-Laborant

Hintergrund

In einem enzymatischen Testansatz liegt eine NADH-Konzentration von 100 µM vor, die bei 340 nm in einer 1-cm-Standardküvette gemessen werden soll.

Aufgabe

Überprüfung der theoretischen Absorbanz vor Beginn der kinetischen Messung zur Vermeidung von Detektorsättigung.

Verwendung

Wählen Sie 'Absorbanz (A)' als Zielgröße, tragen Sie ε = 6220, Konzentration = 100 mit Einheit 'µM' und Schichtdicke = 1 mit Einheit 'cm' ein.

solveFor: absorbance, extinctionCoeff: 6220, concentration: 100, concUnit: uM, pathLength: 1, lengthUnit: cm, decimalPlaces: 4

Ergebnis

Der Rechner ermittelt eine Absorbanz von genau 0,6220, was im optimalen linearen Messbereich des Spektrophotometers liegt.

2. Bestimmung des molaren Extinktionskoeffizienten eines Farbstoffs

Doktorandin der Organischen Chemie

Hintergrund

Eine neu synthetisierte Farbstofflösung mit einer Konzentration von 50 µM liefert bei einer Schichtdicke von 1 cm eine Absorbanz von 1,200.

Aufgabe

Ermittlung des exakten molaren Extinktionskoeffizienten ε für die Publikation.

FAQ

Welche Grundformel verwendet der Rechner?

Er verwendet das Lambert-Beer-Gesetz: Absorbanz (A) = molarer Extinktionskoeffizient (ε) × Konzentration (c) × Schichtdicke (l).

Welche Einheiten werden für den Extinktionskoeffizienten ε verwendet?

Der molare Extinktionskoeffizient wird standardmäßig in M⁻¹cm⁻¹ (L·mol⁻¹·cm⁻¹) berechnet und angegeben.

Kann ich Schichtdicken von Mikrotiterplatten oder Nanodrop-Messungen eingeben?

Ja, Sie können die Schichtdicke wahlweise in Zentimetern (cm) oder Millimetern (mm) angeben.

Welcher Referenzwert gilt für NADH bei 340 nm?

Für NADH bei 340 nm wird üblicherweise der Literaturwert ε = 6220 M⁻¹cm⁻¹ verwendet.

Ist die Absorbanz ein dimensionsloser Wert?

Ja, die optische Dichte bzw. Absorbanz (A) besitzt keine physikalische Einheit.

Thema

Extinktions-Quantifizierung und Säure-Base-Berechnungen

Verwandeln Sie Instrumentenablesungen in verteidigungsfähige Konzentrationen — wechseln Sie zwischen Absorbanz und Transmission, lösen Sie das Beer-Lambert-Gesetz nach der fehlenden Variablen, gehen Sie die Nukleinsäure-Kette von A260 zu Mikrogramm zu Nanomolar zu Kopien pro Mikroliter, sagen Sie den pH aus starken Säuren und Basen voraus, entwerfen Sie Puffer mit Henderson-Hasselbalch und prüfen Sie die Dissoziation über die molare Leitfähigkeit.

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Education

Absorbanz↔Transmission-Konverter (A = −log₁₀T)

Rechnet in beide Richtungen zwischen Absorbanz und Transmission um: A = −log₁₀(T), T = 10⁻ᴬ, %T = 100·T und A = 2 − log₁₀(%T). Akzeptiert Absorbanz A, Prozent-Transmission %T oder Bruchteil-Transmission T und liefert alle drei Darstellungen gleichzeitig. Richtwerte: A=0 → %T=100; A=1 → %T=10; A=0,301 → %T=50. Negative Absorbanz hieße %T > 100 %, in der Standard-Spektrophotometrie unmöglich, und wird abgelehnt.

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Enzymaktivitäts-Umrechner (U ↔ Katal)

Rechnet exakt zwischen Enzymaktivitäts-Einheiten um: 1 U = 1 µmol/min (IUB 1978), 1 kat = 1 mol/s (BIPM 1999), also 1 U = 16,667 nkat, 1 µkat = 60 U und 1 kat = 6×10⁷ U. Geben Sie einen Wert in U/mU/µU oder kat/mkat/µkat/nkat/pkat ein und erhalten Sie dieselbe Aktivität in allen anderen Einheiten. Reine Skalenumrechnung ohne Testannahmen, nützlich für Manuskripte und Datenblätter. Quellen: IUB-Komitee, BIPM 21. CGPM, IUPAC-Green Book. Nur für Ausbildung.

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OD600-Zelldichte-Rechner (E. coli)

Rechnet OD600-Trübungsmessungen in Zellkonzentration und Zelltrockengewicht (CDW) um: normierte OD = Messwert × Verdünnungsfaktor ÷ Schichtdicke; Zellen/mL = OD × Zellen pro OD-Einheit (standardmäßig 1×10⁹, üblich für E. coli); CDW g/L = OD × g/L pro OD-Einheit (Standard 0.36, BioNumbers 109837; Bereich 0.3–0.5). Beide Faktoren sind editierbar — Stamm, Medium und Gerät beeinflussen sie; die Defaults sind selbstkonsistent: 0.36 g/L ÷ 10⁹ Zellen/mL = 0.36 pg/Zelle. Messungen über OD 1 werden als außerhalb des linearen Bereichs markiert (Sigma-Aldrich). Quellen: BioNumbers 109835/109837, Agilent/VectorBuilder. Mit eigener OD-KBE-Kurve kalibrieren. Nur für Ausbildung.

Education

Protein-DNA-Bindungsaffinitätsrechner (Kd-Schätzung)

Schätzt das Kd aus einem Messpunkt gemäß 1:1-Gleichgewicht: bei Proteinüberschuss gilt f = [P]÷([P]+Kd), also Kd = [P]×(1−f)÷f; bei f = 0,5 entspricht das Kd der Proteinkonzentration. Zwei Eingaben: gebundener Anteil direkt (0–1) oder Fluoreszenzanisotropie f = (r−rfrei)÷(rgeb.−rfrei). Ergänzt ΔG° = RT·ln(Kd) (standardmäßig 25 °C). Bereiche: <1 nM sehr fest, 1–100 nM fest (typische Ziele von Transkriptionsfaktoren), 100 nM–1 µM mäßig, >1 µM schwach (Salz und poly(dI-dC)-Wettbewerber prüfen). Annahmen: Gleichgewicht, 1:1, Protein im großen Überschuss; für vollständige Kurven die gesamte Titration fitten. Quellen: Cantor & Schimmel, Heyduk & Lee 1990, Lakowicz. Nur für Ausbildung.

Verwendung

Wählen Sie 'Extinktionskoeffizient ε' als Zielgröße, geben Sie Absorbanz = 1.2, Konzentration = 50 ('µM') und Schichtdicke = 1 ('cm') ein.

solveFor: extinctionCoefficient, absorbance: 1.2, concentration: 50, concUnit: uM, pathLength: 1, lengthUnit: cm, decimalPlaces: 2

Ergebnis

Das Ergebnis liefert einen Extinktionskoeffizienten von 24 000 M⁻¹cm⁻¹.