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Wechselzahl-Rechner für Enzyme (kcat)
Berechnet die Wechselzahl kcat = Vmax ÷ [E]gesamt, in min⁻¹ und s⁻¹. Drei Eingaben: Vmax(µmol/min) ÷ Enzymmenge(µmol); Vmax(µM/min) ÷ [E](µM); oder aus Proteinkonzentration(mg/mL) und Molekülmasse(kDa), [E](µM) = 1000×c÷MW (1 mg/mL eines 1-kDa-Proteins = 1000 µM), dann kcat. Bereiche (s⁻¹): <0,01 sehr langsam, 0,01–1 langsam, 1–100 mäßig (typische Stoffwechselenzyme), 100–10⁴ schnell, >10⁴ sehr schnell (Katalase ≈4×10⁷ s⁻¹). [E] zählt aktive Zentren (n-mer × n). Quellen: Michaelis-Menten 1913, Fersht, Lehninger. Nur für Ausbildung.
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Wichtige Fakten
Kategorie
Education
Eingabetypen
select, number
Ausgabetyp
json
Sample-Abdeckung
4
API bereit
Ja
Überblick
Der Wechselzahl-Rechner für Enzyme bestimmt kcat aus Vmax und der gesamten Enzymkonzentration beziehungsweise Enzymmenge. Die Ergebnisse werden in min⁻¹ und s⁻¹ ausgegeben. Je nach verfügbaren Messdaten können Sie Vmax und Enzymmenge, Vmax und Enzymkonzentration oder Proteinkonzentration und Molekülmasse verwenden.
Wann verwenden
Wenn Sie die katalytische Leistung eines Enzyms anhand von Vmax und der eingesetzten Enzymmenge vergleichen möchten.
Wenn die Enzymkonzentration in µM vorliegt und Sie kcat direkt aus Vmax in µM/min berechnen wollen.
Wenn nur Proteinkonzentration und Molekülmasse bekannt sind und daraus zunächst die Enzymkonzentration bestimmt werden soll.
So funktioniert es
1Wählen Sie den Berechnungsmodus: Vmax plus Enzymmenge, Vmax plus Enzymkonzentration oder Vmax plus Proteinkonzentration und Molekülmasse.
2Geben Sie die passenden Werte und optional die gewünschte Anzahl an Dezimalstellen ein.
3Der Rechner berechnet kcat nach kcat = Vmax ÷ [E]gesamt. Im Proteinmodus wird [E] in µM mit [E] = 1000 × Proteinkonzentration ÷ Molekülmasse bestimmt.
4Das Ergebnis erscheint in min⁻¹ und s⁻¹ und wird anhand der angegebenen Bereiche von sehr langsam bis sehr schnell eingeordnet.
Anwendungsfälle
Vergleich der katalytischen Leistung verschiedener Enzyme in biochemischen Lehrversuchen.
Berechnung von kcat aus Aktivitätsmessungen und bekannten Enzymmengen im Labor.
Umrechnung einer Proteinbestimmung in eine molare Enzymkonzentration für die Enzymkinetik.
Beispiele
1. kcat aus Vmax und Enzymmenge berechnen
Studierende der Biochemie
Hintergrund
Ein gesättigter Enzymansatz erreicht Vmax = 12 µmol/min. Die eingesetzte Menge aktiver Zentren beträgt 0,02 µmol.
Aufgabe
Die Wechselzahl soll in min⁻¹ und s⁻¹ bestimmt und eingeordnet werden.
Verwendung
Wählen Sie den Modus „Vmax + Enzymmenge“ und geben Sie 12 µmol/min sowie 0,02 µmol ein.
Vmax: 12 µmol/min; Enzymmenge: 0,02 µmol
Ergebnis
Der Rechner ergibt kcat = 600 min⁻¹ = 10 s⁻¹. Das entspricht einem mäßig schnellen, typischen Stoffwechselenzym.
2. kcat aus Proteinkonzentration und Molekülmasse
Laborpraktikum
Hintergrund
Die Enzymprobe enthält 1 mg/mL eines Proteins mit einer Molekülmasse von 50 kDa. Vmax beträgt 40 µM/min.
Aufgabe
Die molare Enzymkonzentration und daraus die Wechselzahl sollen berechnet werden.
Verwendung
Wählen Sie den Modus „Vmax + Proteinkonzentration & MW“ und geben Sie Vmax = 40 µM/min, 1 mg/mL und 50 kDa ein.
FAQ
Was bedeutet kcat?
kcat ist die Wechselzahl eines Enzyms. Sie beschreibt, wie viele Substratmoleküle ein aktives Zentrum pro Sekunde unter gesättigten Bedingungen umsetzt.
Welche Formel verwendet der Rechner?
Der Rechner verwendet kcat = Vmax ÷ [E]gesamt und gibt den Wert in min⁻¹ sowie s⁻¹ aus.
Welche Eingaben sind möglich?
Sie können Vmax mit der Enzymmenge, Vmax mit der Enzymkonzentration oder Vmax mit Proteinkonzentration und Molekülmasse eingeben.
Wie wird im Proteinmodus die Enzymkonzentration berechnet?
Aus Proteinkonzentration c in mg/mL und Molekülmasse MW in kDa wird [E] = 1000 × c ÷ MW in µM berechnet.
Was muss bei mehreren aktiven Zentren beachtet werden?
Für [E] sollte die Zahl der aktiven Zentren zählen. Bei einem n-mer ist die entsprechende Anzahl der Untereinheiten zu berücksichtigen.