Cinética Enzimática - Enzyme Kinetics

Visualização interativa da cinética de Michaelis-Menten, mecanismos de reação e padrões de inibição

Gráfico de Michaelis-Menten

Velocidade vs Concentração de Substrato

Normal (Sem Inibidor) Competitivo Não Competitivo Incompetitivo
V_max: 1.00 μM/s
K_m: 1.00 μM
Velocidade Atual v: 0.00 μM/s
[S]: 0.00 μM

Gráfico de Lineweaver-Burk

Recíproco Duplo: 1/v vs 1/[S]

Inclinação = K_m/V_max: 1.00
Interceptação Y = 1/V_max: 1.00
Interceptação X = -1/K_m: -1.00

Mecanismo de Reação: E + S ⇌ ES → E + P

Enzima
Substrato
Complexo ES
Produto

Diagrama de Coordenada de Reação

Energia de Ativação (E_a): 15.0 kJ/mol
Enzima Reduz E_a por: 10.0 kJ/mol

Parâmetros de Cinética Enzimática

Parâmetros Cinéticos

Substrato

Tipo de Inibição

Concentração de Inibidor

Animação

Equações de Michaelis-Menten

Michaelis-Menten: v = V_max·[S]/(K_m + [S])
Definição de K_m: K_m = (k₋₁ + k₂)/k₁
Definição de V_max: V_max = k₂·[E]_total
Lineweaver-Burk: 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max

O que é Cinética Enzimática?

A cinética enzimática é o estudo das reações químicas catalisadas por enzimas. Na cinética enzimática, a velocidade da reação é medida e os efeitos da variação das condições da reação são investigados. A equação de Michaelis-Menten é a equação mais fundamental na cinética enzimática.

Teoria de Michaelis-Menten

A equação de Michaelis-Menten descreve a taxa de reações enzimáticas relacionando a taxa de reação v com a concentração de substrato [S]. A equação é derivada do mecanismo enzimático: E + S ⇌ ES → E + P, onde E é a enzima, S é o substrato, ES é o complexo enzima-substrato, e P é o produto. A equação assume equilíbrio rápido ou aproximação de estado estacionário para a formação do complexo ES.

Significância de K_m

A constante de Michaelis K_m é a concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade de V_max. É uma medida da afinidade da enzima pelo seu substrato: um K_m menor indica maior afinidade. K_m também é igual a (k₋₁ + k₂)/k₁, onde k₁ é a constante de taxa para formação de ES, k₋₁ é para dissociação de ES, e k₂ é para formação do produto.

Tipos de Inibição Enzimática

Inibição Competitiva: O inibidor se liga ao sítio ativo, competindo com o substrato. Aumenta K_m aparente, V_max inalterado.

Inibição Não Competitiva: O inibidor se liga ao sítio alostérico, afetando a atividade enzimática. Diminui V_max, K_m inalterado.

Inibição Incompetitiva: O inibidor só se liga ao complexo ES. Diminui proporcionalmente tanto V_max quanto K_m.

Entender esses padrões de inibição é crucial para o design de fármacos e entendimento da regulação metabólica.

Aplicações