Cinética Enzimática - Enzyme Kinetics

Visualización interactiva de la cinética de Michaelis-Menten, mecanismos de reacción y patrones de inhibición

Gráfica de Michaelis-Menten

Velocidad vs Concentración de Sustrato

Normal (Sin Inhibidor) Competitivo No Competitivo Incompetitivo
V_max: 1.00 μM/s
K_m: 1.00 μM
Velocidad Actual v: 0.00 μM/s
[S]: 0.00 μM

Gráfica de Lineweaver-Burk

Doble Recíproco: 1/v vs 1/[S]

Pendiente = K_m/V_max: 1.00
Intersección Y = 1/V_max: 1.00
Intersección X = -1/K_m: -1.00

Mecanismo de Reacción: E + S ⇌ ES → E + P

Enzima
Sustrato
Complejo ES
Producto

Diagrama de Coordenada de Reacción

Energía de Activación (E_a): 15.0 kJ/mol
La Enzima Reduce E_a por: 10.0 kJ/mol

Parámetros de Cinética Enzimática

Parámetros Cinéticos

Sustrato

Tipo de Inhibición

Concentración de Inhibidor

Animación

Ecuaciones de Michaelis-Menten

Michaelis-Menten: v = V_max·[S]/(K_m + [S])
Definición de K_m: K_m = (k₋₁ + k₂)/k₁
Definición de V_max: V_max = k₂·[E]_total
Lineweaver-Burk: 1/v = (K_m/V_max)(1/[S]) + 1/V_max

¿Qué es la Cinética Enzimática?

La cinética enzimática es el estudio de las reacciones químicas catalizadas por enzimas. En la cinética enzimática, se mide la velocidad de reacción y se investigan los efectos de variar las condiciones de la reacción. La ecuación de Michaelis-Menten es la ecuación más fundamental en la cinética enzimática.

Teoría de Michaelis-Menten

La ecuación de Michaelis-Menten describe la velocidad de las reacciones enzimáticas relacionando la velocidad de reacción v con la concentración de sustrato [S]. La ecuación se deriva del mecanismo enzimático: E + S ⇌ ES → E + P, donde E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato, y P es el producto. La ecuación asume equilibrio rápido o aproximación de estado estacionario para la formación del complejo ES.

Significancia de K_m

La constante de Michaelis K_m es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de V_max. Es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato: un K_m más bajo indica mayor afinidad. K_m también es igual a (k₋₁ + k₂)/k₁, donde k₁ es la constante de velocidad para la formación de ES, k₋₁ es para la disociación de ES, y k₂ es para la formación del producto.

Tipos de Inhibición Enzimática

Inhibición Competitiva: El inhibidor se une al sitio activo, compitiendo con el sustrato. Aumenta K_m aparente, V_max sin cambios.

Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une al sitio alostérico, afectando la actividad enzimática. Disminuye V_max, K_m sin cambios.

Inhibición Incompetitiva: El inhibidor solo se une al complejo ES. Disminuye proporcionalmente tanto V_max como K_m.

Entender estos patrones de inhibición es crucial para el diseño de fármacos y la comprensión de la regulación metabólica.

Aplicaciones